Dipeptider

L-α-dipeptider (dipeptider) har inte studerats så mycket som har proteiner och aminosyror.Den primära forskningen har gjorts på L-aspartyl-L-fenylalaninmetylester (aspartam) och Ala-Gln (Lalanyl-L-glutamin) eftersom de används i populära kommersiella produkter.Utöver detta faktum är en annan anledning till att många dipeptider inte har studerats noggrant eftersom dipeptidproduktion saknar effektiva produktionsprocesser, även om flera kemiska och kemoenzymatiska metoder har rapporterats.

Karnosin – exempel på dipeptid
Fram till nyligen har nya metoder utvecklats för dipeptidsyntes för vilka dipeptider produceras via fermentativa processer.Vissa dipeptider har distinkta fysiologiska förmågor, vilket tillåter dem att eventuellt påskynda dipeptidtillämpningar inom olika områden av vetenskaplig forskning.L-a-dipeptider består av den mest okomplicerade peptidbindningen av två aminosyror, men de är inte lättillgängliga, främst på grund av kostnadseffektiva tillverkningsprocesser.Dipeptider har dock mycket intressanta funktioner och den vetenskapliga informationen kring dem ökar.Detta lämnar många forskare med uppgiften att utveckla mer effektiva och kostnadseffektiva processer för dipeptidproduktion.När detta område är mer fullständigt studerat, förväntas det att vi kan lära oss mycket mer om hur värdefulla peptider verkligen är.

Dipeptider har två grundläggande funktioner, som är:
1. Ett derivat av aminosyror
2. Dipeptiden i sig

Som ett derivat av aminosyror innehåller dipeptider, tillsammans med deras aminosyror, olika fysiokemiska egenskaper, men de delar vanligtvis samma fysiologiska effekter.Detta beror på att dipeptider bryts ned till de separata aminosyrorna i levande organismer, som har varierande fysikalisk-kemiska egenskaper.Till exempel är L-glutamin (Gln) värmelabil, medan Ala-Gin (L-alanyl-L-glutamin) är värmetolerant.

Kemisk syntes av dipeptider sker enligt följande:
1. Alla funktionella dipeptidgrupper är skyddade (andra än de som är involverade i att skapa peptidbindningen av aminosyror).
2. Den skyddade aminosyran i den fria karboxylgruppen aktiveras.
3. Den aktiverade aminosyran reagerar med den andra skyddade aminosyran.
4. Skyddsgrupperna i dipeptiden avlägsnas.